ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ АМИНОПЕПТИДАЗА Astasia longa

© 2008 г. Ю. А. Руденская*, В. В. Асеев*, Г. Н. Руденская**^#

^#Тел.: (495) 939-27-35; факс: (495) 939-31-81; e-mail: [email protected]

*Биологический факультет и **Химический факультет Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова, 119991, Москва, ГСП-2, Воробьевы горы, стр. 40

Поступила в редакцию 02.07.2007 г. Принята к печати 07.11.2007 г.

Из биомассы жгутикового простейшего Astasia longa с помощью осаждения сульфатом аммония, гель-фильтрации и аффинной хроматографии на аргинин-силохроме с выходом 41% и степенью очистки 490 выделена новая аминопептидаза. Фермент необратимо ингибируется хлоридом ртути, EDTA, о-фенантролином и, частично, бестатином и хлоридом цинка; имеет оптимум рН 8.5 при гидролизе синтетического хромогенного субстрата Ala-pNA. Молекулярная масса фермента 45 кДа, изоэлектрическая точка 5.5, температурный оптимум 45˚С. Фермент наиболее эффективно гидролизует п-нитроанилиды аланина, аргинина и лейцина, классифицирован как металлоаминопептидаза.

Ключевые слова: протеиназы; Astasia longa, аминопептидаза, выделение, свойства.

Биоорг.химия 2008, 34(3): 333-336