РОЛЬ ГЛИКОЛИЗА И АНТИОКИСЛИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ТОКСИЧЕСКОМ ДЕЙСТВИИ β-АМИЛОИДНОГО ПЕПТИДА Аβ_25–35 НА ЭРИТРОЦИТЫ

© 2008 г. Е. А. Косенко*, И. Н. Соломадин*, Н. В. Маров*, Н. И. Венедиктова*, А. С. Погосян**, Ю. Г. Каминский*^#

^#Тел.: (496) 773-91-68; факс: (496) 733-05-53; e-mail: [email protected]

*Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН, 142290, Пущино, ул. Институтская, 3;
**Больница Пущинского научного центра РАН, Пущино, Московская обл.

Поступила в редакцию 31.10.2007 г. Принята к печати 19.12.2007 г.

Исследовали роль гликолиза и антиокислительных ферментов в токсическом действии β-амилоидного пептида Aβ_25–35 на эритроциты человека и крысы. Показано, что эритротоксичность Aβ_25–35 усиливается в 2–4 раза как в отсутствие глюкозы в среде инкубации, так и при добавлении фторида натрия, ингибитора енолазы. Цианистый калий как ингибитор Cu,Zn-супероксиддисмутазы снимает токсическое действие Aβ_25–35 на эритроциты, а ингибитор глутатионпероксидазы меркаптосукцинат и ингибитор Na⁺,К⁺-ATP-азы уабаин усиливают его. Ингибитор каталазы азид натрия не оказывает влияния на лизис клеток под действием Aβ_25–35. Результаты свидетельствуют о том, что в механизм токсичности вовлекаются H₂O₂, Cu,Zn-супероксиддисмутаза и глутатионпероксидаза, но не супероксидный радикал и важная защитная роль принадлежит гликолизу и Na⁺,К⁺-ATP-азе. Наночастицы фуллерена С₆₀ токсичны для эритроцитов обоих типов; его токсичность не связана с усилением окислительного стресса и механизм токсичности отличается от механизма токсичности Aβ_25–35.

Ключевые слова: эритроцит; β-амилоидный пептид Аβ_25-35, токсичность; ферменты-антиоксиданты; гликолиз.

Биоорг.химия 2008, 34 (5): 654-660