ПРОТЕОМНЫЙ АНАЛИЗ МИТОХОНДРИЙ СЕРДЦА Bos taurus. III. ИДЕНТИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ВНУТРЕННЕЙ МЕМБРАНЫ МИТОХОНДРИЙ

© 2012 г. Е. В. Громова**^#, Н.Б. Поляков*, В. А. Гринкевич*^,**

^#Тел.: (495) 9391268; e-mail: [email protected]

*Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва;
**Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет, кафедра биоорганической химии, 119992, Москва, Воробьевы горы, стр. 1, корп. 12

Поступила в редакцию 23.05.2011 г. Принята к печати 04.08.2011 г.

Исследованы белки фракции внутренней мембраны митохондрий, полученной в виде субмитохондриальных частиц (SMP). SMP были обработаны трипсином, и пептиды отделены от так называемых «бритых везикул». «Бритые везикулы» разрушали, и выделенный из них белково-пептидный материал дополнительно подвергали расщеплению бромцианом и трипсином. Полученные две группы триптических пептидов отдельно анализировали с помощью протеомных методов, включающих в себя хроматографическое фракционирование пептидов, масс-спектрометрическую идентификацию и поиск белков по базам данных аминокислотных последовательностей. Для идентификации белков внутренней мембраны митохондрий учитывалась также и возможная неспецифическая фрагментация. Достоверно идентифицировано 298 белков, для которых был проведен анализ выполняемых функций и уточнена локализация в клетке.

Ключевые слова: митохондрии; протеомика; масс-спектрометрия; белки внутренней мембраны митохондрий.