УНИКАЛЬНАЯ СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ АТР-ЗАВИСИМЫХ Lon-ПРОТЕИНАЗ ПОДСЕМЕЙСТВА А

© 2013 г. Т. В. Ротанова*^,#, Н. И. Дергоусова*, А. Д. Морозкин**

^#Тел.: (495)335-42-22; факс: (495)335-71-03; e-mail: [email protected]

*Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая 16/10;
**НИИ Экспериментальной кардиологии ФГУ “РКНПК” Минздравсоцразвития, 121552 Москва, ул. Черепковская 15а

Поступила в редакцию 29.11.2012 г. Принята к печати 6.12.2012 г.

Гомоолигомерные LonА-протеиназы являются ключевыми компонентами системы контроля качества белков в клетках бактерий и эукариот. Сравнительным анализом первичных и вторичных структур ряда бактериальных и эукариотических ферментов установлена доменная организация общего пула LonA-протеиназ. Проведена оценка подобия индивидуальных доменов ферментов, выявлены междоменные линкерные зоны, обнаружены области, способные к включению вставочных пептидных фрагментов. Выявлена уникальность LonА-протеиназ как ААА⁺-белков, которые кроме классического ААА⁺-модуля содержат α-спирализованный домен, включающий фрагмент, аналогичный α-спирализованному домену ААА⁺-1-модуля шаперонов-дезагрегаз ClpB/Hsp104 и включающий фрагмент с coiled-coil-структурой.

Ключевые слова: ААА⁺-белки; АТР-зависимый протеолиз; LonA-протеиназы; шапероны ClpB; первичная и вторичная структура; доменная организация; coiled-coil область.

Биоорг.химия 2013, 39 (3): 303-319