PARTIAL PURIFICATION AND SOME INTERESTING PROPERTIES OF GLUTATHIONE PEROXIDASE FROM LIVER OF CAMEL (Camelus dromedarius) ¹⁾

© 2018 г. Abdelbasset Chafik^1,*, Abdelkhalid Essamadi¹, SafinurYildirim Çelik², Kübra Solak³, and Ahmet MAVI⁴

*E-mail: [email protected] (Abdelbasset Chafik)

¹Laboratory of Biochemistry and Neuroscience, Team of Applied Biochemistry and Toxicology, Faculty of Science and Technology, Universit Hassan First, BP 577, Settat, 26000 Morocco;
²College of Education, Bayburt University, Bayburt, 69000 Turkey;
³Department of Nanoscience and Nanoengineering, Institute of Science, Atatürk University, Erzurum, 25240 Turkey;
⁴Chemistry Education, Kazim Karabekir Education Faculty, Atatürk University, Erzurum, 25240 Turkey

Принята к печати 28.08.2017. Поступила в редакцию 25.04.2017

DOI: 10.7868/S0132342318010049

Частичная очистка и некоторые необычные свойства глутатионпероксидазы из печени верблюда Camelus dromedarius. Изменения климата и возрастающие температуры являются предметом беспокойства во всем мире. Хорошо приспособленный к жизни в пустыне верблюд (Camelus dromedarius) проводит бoльшую часть своей жизни под влиянием стрессовых воздействий окружающей среды и представляет идеальную модель для изучения приспосабливаемости животных к условиям пустыни. Глутатионпероксидаза является важнейшей антиоксидантной защитной системой, способной защитить клетки от окислительного стресса. В работе впервые глутатионпероксидаза печени верблюда была очищена (11.64-кратная степень очистки, выход 1.73%) и охарактеризована, изучены некоторые свойства фермента. По данным гель-фильтрации, молекулярная массалфермента составляет около 69 кДа, по данным электрофореза в денатурирующих условиях – 34 кДа, что подразумевает его димерную структуру. Оптимальная температура функционирования фермента составляет 47°C, оптимальный pH 7.8. Фермент является типичным представителем SH-ферментов, ингибируемым D,L-дитиотреитолом и β-меркаптоэтанолом и чувствительным к бивалентным катионам. Фермент показал общую специфичность по отношению к гидроперекисям и высокую специфичность по отношению к восстановленному глутатиону. Значения K_m и V_max для реакций с перекисью водорода и восстановленным глутатионом составили 0.57 и 2.10 мМ и 1.11 и 0.87 ед./мг, соответственно. Очищенный фермент содержал 16 нг селена на мг белка. Полученные результаты показывают, что глутатионпероксидаза верблюда по своим свойствам отличается от аналогичных ферментов других млекопитающих. Более низкая молекулярная масса, гомодимерная структура, относительно высокая оптимальная температура и низкий pH-оптимум, высокая степень сродства по отношению к перекиси водорода в присутствии низких концентраций восстановленного глутатиона и очень низкое содержание селена – всё это, возможно, объясняется фактом приспособленности верблюда к жизни в условиях интенсивного стресса со стороны факторов окружающей среды в пустыне.

Ключевые слова: адаптация, верблюд, пустыня, глутатионпероксидаза, печень.
__________________________
¹⁾ Полный текст статьи печатается в английской версии.

Биоорг. химия 2018, 44 (1): 47-47