ОПТИМИЗАЦИЯ ТВЕРДОФАЗНОГО СИНТЕЗА БЕТА-АМИЛОИДА (1-40) И ПОЛУЧЕНИЕ АНТИТЕЛ, ВЫЯВЛЯЮЩИХ ЕГО В УСЛОВИЯХ ИММУНОБЛОТА

^#Тел.:+7 (495) 336-57-77; эл. почта: [email protected]

*ФГБУН Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук, Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, д. 16/10;
**НИЦ ФХБ имени А.Н. Белозерского Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова, Россия, 119234, Москва, ул. Ленинские Горы, 1с40

Поступила в редакцию 19.07.2019 г. После доработки 28.08.2019 г. Принята к публикации 14.10.2019 г.

DOI: 10.31857/S0132342320020189

Оптимизирован метод твердофазного синтеза и очистки бета-амилоида человека последовательности 1-40, позволяющий получить продукт с высоким выходом и гомогенностью более 95%. Синтетический пептид способен формировать олигомеры, что подтверждено с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с последующим иммуноблотом и методом флуоресцентной спектрофотометрии с использованием красителя тиофлавина Т. Предложен доступный метод, позволяющий получать с высоким титром антитела, специфичные к бета-амилоиду (1-40) и распознающие как мономер, так и олигомеры пептида в иммуноблоте.

Ключевые слова: бета-амилоид, пептиды, синтез, антитела, противопептидные

Биоорг. химия 2020, 46 (2): 181-187