С-ТЕРМИНАЛЬНЫЙ ДОМЕН ГЕМОЛИТИЧЕСКОГО ТОКСИНА II Bacillus cereus СПОСОБЕН ВЗАИМОДЕЙСТВОВАТЬ С ЭРИТРОЦИТАМИ

© 2020 г. Н. В. Руденко*^, ***^{, #}, А. П. Каратовская*, А. В. Замятина*^, ***, А. В. Сиунов**, Ж. И. Андреева-Ковалевская**, А. С. Нагель**, Ф. А. Бровко*^, ***, А. С. Солонин**

^#Тел.: +7 (926) 592-11-89; эл. почта: [email protected]

*Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова, РАН, Россия, 142290, Пущино, проспект Науки, 6;
**Федеральный исследовательский центр “Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук”, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина, РАН, Россия, 142290, Пущино, проспект Науки, 5;
***Пущинский государственный естественно-научный институт, Россия, 142290, Пущино, проспект Науки, 3

Поступила в редакцию 21.11.2019 г. После доработки 09.12.2019 г. Принята к публикации 16.12.2019 г.

DOI: 10.31857/S013234232003029X

Гемолизин II (HlyII) – один из патогенных факторов Bacillus cereus. Гемолизин II отличается от пороформирующих токсинов со структурой типа β-баррель наличием С-терминальной аминокислотной избыточности из 94 остатков (CTD). Роль CTD в формировании мембранной поры и лизисе клеток не ясна, хотя известно, что удаление этой части белка значительно уменьшает гемолитическую активность. Получена представительная панель моноклональных антител против рекомбинантного CTD, узнающих полноразмерный HlyII. Использование полученных моноклональных антител позволило показать, что CTD способен связываться с эритроцитами.

Ключевые слова: бактериальные цитолизины, доменная структура, моноклональные антитела, порообразующие токсины

Биоорг. химия 2020, 46 (3): 280-285